Coenzyme – Wikipedia Tiếng Việt

Cofactor (đồng yếu tố, đồng nhân tố) là một hợp chất hóa học không phải là protein hoặc ion kim loại được yêu cầu cho một hoạt động sinh học của protein xảy ra. Các protein này thường là enzyme, và các đồng phân có thể được coi là "các phân tử trợ giúp" hỗ trợ chuyển đổi sinh hóa. Các tỷ lệ mà điều này xảy ra được đặc trưng bởi động học enzyme.

Các cofactor có thể được phân loại dưới dạng các ion vô cơ hoặc các phân tử hữu cơ phức tạp được gọi là coenzyme,[1] những chất này chủ yếu lấy từ vitamin và các chất dinh dưỡng cần thiết khác với số lượng nhỏ. Một coenzyme bị ràng buộc chặt chẽ hoặc thậm chí là đồng hóa trị được gọi là một nhóm giả.[2] Các đồng cơ chất (cosubstrate) được chuyển đổi tạm thời với protein và sẽ được giải phóng tại một thời điểm nào đó, sau đó trở lại. Nhóm mặt hàng giả, mặt khác, bị ràng buộc vĩnh viễn với protein. Cả hai đều có chức năng giống nhau, giúp cho phản ứng của enzyme và protein. Ngoài ra, một số nguồn cũng giới hạn việc sử dụng từ "cofactor" thành các chất vô cơ.[3][4] Enzyme không hoạt động mà không có cofactor được gọi là apoenzyme, trong khi enzyme hoàn chỉnh có cofactor được gọi là holoenzyme.[5]

Một số enzyme hoặc phức hợp enzyme đòi hỏi nhiều cofactor. Ví dụ, phức hợp đa enzyme pyruvate dehydrogenase[6] ở đường giao nhau của glycolysis và chu trình acid citric yêu cầu 5 cofactor hữu cơ và một ion kim loại: liên kết lỏng lẻo thiamine pyrophosphate (TPP), lipoamide liên kết cộng hóa trị và flavin adenine dinucleotide (FAD) và Các chất đồng phân nicotinamide adenine dinucleotide (NAD +) và coenzyme A (CoA), và một ion kim loại (Mg2+).[7]

Các hợp chất hữu cơ thường là vitamin hoặc được làm từ vitamin. Nhiều chất chứa adenosine monophosphate (AMP) như là một phần của cấu trúc của chúng, như ATP, coenzyme A, FAD, và NAD +. Cấu trúc chung này có thể phản ánh một nguồn gốc tiến hóa chung như một phần của ribozyme trong một thế giới RNA cổ đại. Người ta đã gợi ý rằng phần AMP của phân tử có thể được coi là một loại "tay cầm" mà theo đó enzyme có thể "nắm bắt" được coenzyme để chuyển đổi nó giữa các trung tâm xúc tác khác nhau.[8]

Các quy trình công nghiệp được xúc tác bằng enzyme có hiệu quả cao, một số enzyme phụ thuộc vào các cofactor nicotinamide (NADH/NAD+, NADP/NAPH)[9][10]. Do giá thành cao của các cofactor này, các quy trình này sẽ không cạnh tranh về mặt kinh tế. Gần đây, một số hợp chất hữu cơ tổng hợp đã được xác định là các chất tương tự sinh học có triển vọng về mặt kinh tế của các cofactor tự nhiên[11].

Tham khảo

1. ^ Hasim, Onn (2010). Coenzyme, Cofactor and Prosthetic Group - Ambiguous Biochemical Jargon. Kuala Lumpur: Biochemical Education. tr. 93–94.
2. ^ Nelson, David (2008). <Lehninger Principles of Biochemistry>. New York: W.H. Freeman and Company. tr. 184.
3. ^ "coenzymes and cofactors". Truy cập ngày 17 tháng 11 năm 2007.
4. ^ "Enzyme Cofactors". Bản gốc lưu trữ ngày 5 tháng 5 năm 2003. Truy cập ngày 17 tháng 11 năm 2007.
5. ^ Sauke, David J.; Metzler, David E.; Metzler, Carol M. (2001). Biochemistry: the chemical reactions of living cells (ấn bản thứ 2). San Diego: Harcourt/Academic Press. ISBN 0-12-492540-5.
6. ^ Jordan, Frank; Patel, Mulchand S. (2004). Thiamine: catalytic mechanisms in normal and disease states. New York, N.Y: Marcel Dekker. tr. 588. ISBN 0-8247-4062-9.
7. ^ "Pyruvate Dehydrogenase Complex". Chemistry LibreTexts (bằng tiếng Anh). ngày 2 tháng 10 năm 2013. Truy cập ngày 10 tháng 5 năm 2017.
8. ^ Denessiouk KA, Rantanen VV, Johnson MS (2001). "Adenine recognition: a motif present in ATP-, CoA-, NAD-, NADP-, and FAD-dependent proteins". Proteins. Quyển 44 số 3. tr. 282–91. doi:10.1002/prot.1093. PMID 11455601.
9. ^ The NADH-dependent flavin reductase ThdF follows an ordered sequential mechanism though crystal structures reveal two FAD molecules in the active site, https://www.jbc.org/article/S0021-9258(24)02630-9/fulltext
10. ^ Transaminases Applied to the Synthesis of High Added-Value Enantiopure Amines. Organic Process Research & Development 18 (6): 788-792. ISSN 1083-6160. https://dx.doi.org/10.1021%2Fop4003104
11. ^ Characterization of Biomimetic Cofactors According to Stability, Redox Potentials, and Enzymatic Conversion by NADH Oxidase from Lactobacillus pentosus, ChemBioChem. 18 (19): 1944–1949 https://doi.org/10.1002%2Fcbic.201700258;

Cơ sở dữ liệu tiêu đề chuẩn	GND