Histidin – Wikipedia Tiếng Việt

Bước tới nội dung

Nội dung

chuyển sang thanh bên ẩn

• Đầu
• 1 Tính chất hóa học Hiện/ẩn mục Tính chất hóa học
  • 1.1 Tính thơm
  • 1.2 Hóa sinh
  • 1.3 Cộng hưởng từ nguyên tử
• 2 Chuyển hóa
• 3 Thực phẩm bổ sung
• 4 Thư viện hình ảnh
• 5 Xem thêm
• 6 Tham khảo
• 7 Liên kết ngoài

• Bài viết
• Thảo luận

Tiếng Việt

• Đọc
• Sửa đổi
• Sửa mã nguồn
• Xem lịch sử

Công cụ Công cụ chuyển sang thanh bên ẩn Tác vụ

• Đọc
• Sửa đổi
• Sửa mã nguồn
• Xem lịch sử

Chung

• Các liên kết đến đây
• Thay đổi liên quan
• Liên kết thường trực
• Thông tin trang
• Trích dẫn trang này
• Tạo URL rút gọn
• Tải mã QR

In và xuất

• Tạo một quyển sách
• Tải dưới dạng PDF
• Bản để in ra

Tại dự án khác

• Wikimedia Commons
• Khoản mục Wikidata

Giao diện chuyển sang thanh bên ẩn Bách khoa toàn thư mở Wikipedia

L-Histidin
Danh pháp IUPAC	Histidine
Tên khác	Axit 2-amino-3-(1H-imidazol-4-yl)propanoic
Nhận dạng
Số CAS	71-00-1
PubChem	773
DrugBank	DB00117
KEGG	D00032
ChEBI	57595
ChEMBL	17962
Ảnh Jmol-3D	ảnh
SMILES	đầy đủ O=C(O)[C@@H](N)Cc1cncn1
InChI	đầy đủ 1/C6H9N3O2/c7-5(6(10)11)1-4-2-8-3-9-4/h2-3,5H,1,7H2,(H,8,9)(H,10,11)/t5-/m0/s1
UNII	4QD397987E
Thuộc tính
Điểm nóng chảy
Điểm sôi
Độ hòa tan trong nước	4.19g/100g @ 25 °C [1]
Các nguy hiểm
Trừ khi có ghi chú khác, dữ liệu được cung cấp cho các vật liệu trong trạng thái tiêu chuẩn của chúng (ở 25 °C [77 °F], 100 kPa). Y kiểm chứng (cái gì YN ?) Tham khảo hộp thông tin

Histidin (viết tắt là His hoặc H)[2] là một α-amino acid có một nhóm chức imidazole. Nó là một trong 22 amino acid sinh protein. Các codon của nó là CAU và CAC. Histidin được phân lập lần đầu tiên bởi thầy thuốc người Đức Albrecht Kossel vào năm 1896. Histidin là một amino acid thiết yếu trong cơ thể người và các loài động vật có vú khác. Lúc đầu người ta cho rằng histidin chỉ thiết yếu đối với trẻ sơ sinh, nhưng các nghiên cứu về sau cho thấy nó cũng thiết yếu đối với người lớn.[3]

Tính chất hóa học

[sửa | sửa mã nguồn]

Nhánh bên imidazole của histidin có pKa xấp xỉ 6,0, và toàn bộ phân tử amino acid có pKa bằng 6,5. Điều đó có nghĩa là, tại các giá trị pH sinh lý tương đương, các sự thay đổi pH tương đối nhỏ sẽ làm thay đổi điện tích trung bình của phân tử amino acid. Khi pH dưới 6, nhân imidazole gần như bị proton hóa hoàn toàn theo phương trình Henderson–Hasselbalch. Khi bị proton hóa, nhân imidazole sẽ mang hai liên kết NH và mang điện tích dương. Điện tích dương được phân bố đều trên cả hai nguyên tử nitơ và phân tử có thể được biểu diễn dưới dang hai cấu trúc cộng hưởng tương đương.

Tính thơm

[sửa | sửa mã nguồn]

Nhân imidazole histidin có tính thơm ở mọi giá trị pH.[4] Nó chứa sáu electron pi: bốn electron từ hai liên kết đôi và hai electron từ một nguyên tử nitơ đơn cặp. Nó có thể tạo ra phản ứng tương tác pi,[5] nhưng phản ứng khá phức tạp do phân tử mang điện tích dương.[6] Cả hai trạng thái đều không hấp thụ bước sóng 280 nm, nhưng đối với các bước sóng bé hơn thì nó hấp thụ nhiều hơn các amino acid khác.[7][8]

Hóa sinh

[sửa | sửa mã nguồn]

Nhán bên imidazole của histidin là một phối tử phổ biến trong các metalloprotein và là một phần trong các vùng xúc tác của một vài enzym. Trong các bộ ba xúc tác, nguyên tử nitơ base của histidin lấy một proton từ serin, threonin, hoặc cystein để hoạt hóa nó thành một chất ái nhân. Trong kênh vận chuyển proton histidin, histidin được dùng làm chất vận chuyển nhanh proton, bằng cách histidin lấy một proton nhờ nguyên tử nitơ base để tạo ra một chất trung gian mang điện tích dương, rồi sau đó dùng một phân tử khác, một chất đệm, để lấy proton từ nguyên tử nitơ axit của nó. Trong enzym carbonic anhydrase, một kênh vận chuyển proton histidin được dùng để vẩn chuyển nhanh proton ra khỏi một phân tử nước được gắn với kẽm để nhanh chóng kích hoạt dạng hoạt động của enzym. Histidin cũng quan trọng trong vòng xoắn E và F của hemoglobin. Histidin giúp làm bền oxyhemoglobin và tăng phân giải hemoglobin gắn với CO. Do đó, liên kết giữa carbon monoxid với hemoglobin chỉ mạnh hơn gấp 200 lần, so với 20.000 lần nếu CO liên kết với hem tự do.

Cộng hưởng từ nguyên tử

[sửa | sửa mã nguồn]

Theo như dự đoán, độ dời hóa học 15N của các nguyên tử nitơ không thể phân biệt được (khoảng 200 ppm). Khi pH tăng đến xấp xỉ 8, sự proton hóa của nhân imidazole biến mất. Proton còn lại của nhóm imidazole trung tính bây giờ có thể tồn tại trên một trong hai nguyên tử nitơ, tạo nên đồng phân tautome N-1 hoặc N-3. Cộng hưởng từ hạt nhân cho thấy độ dời hóa học của N-1 giảm nhẹ, trong khi đó độ dời hóa học của N-3 giảm mạnh (190 so với 145 ppm). Điều này có nghĩa rằng dạng tautome N-1-H chiếm ưu thế, có thể do liên kết hydro được tạo nên với nhóm amoni gần đó.[9]

Chuyển hóa

[sửa | sửa mã nguồn]

Histidin là tiền chất trong sinh tổng hợp của histamin và carnosin.

Enzym histidin amonia-lyase chuyển hóa histidin thành amonia và axit urocanic. Sự thiếu hụt enzym này dẫn đến một rối loạn chuyển hóa hiếm gặp là histidin huyết. Trong Actinobacteria và các loại nấm dạng chỉ, như Neurospora crassa, histidin có thể được chuyển hóa thành chất chống oxy hóa ergothionein.[10]

Thực phẩm bổ sung

[sửa | sửa mã nguồn]

Thức ăn được bổ sung thêm histidin được cho thấy là làm tăng sự đào thải kẽm ở chuột cống lên gấp 3 đến 6 lần bình thường.[11][12]

Thư viện hình ảnh

[sửa | sửa mã nguồn]

• Histidin
• Nhóm heme liên kết với histidin trong succinat dehydrogenase, một chất mang electron trong chuỗi vận chuyển điện tử của ti thể. Hình cầu trong suốt biểu thị vị trí của ion sắt.

Xem thêm

[sửa | sửa mã nguồn]

• Imidazole
• amino acid thơm
• Toan niệu urocanic
• Carnosin huyết
• Beta-alanin

Tham khảo

[sửa | sửa mã nguồn]

1. ^ http://prowl.rockefeller.edu/aainfo/solub.htm
2. ^ IUPAC-IUBMB Joint Commission on Biochemical Nomenclature. "Nomenclature and Symbolism for Amino Acids and Peptides". Recommendations on Organic & Biochemical Nomenclature, Symbols & Terminology etc. Truy cập ngày 17 tháng 5 năm 2007.
3. ^ J D Kopple and M E Swendseid (1975). "Evidence that histidine is an essential amino acid in normal and chronically uremic man". J Clin Invest. Quyển 55 số 5. tr. 881–891. doi:10.1172/JCI108016. PMC 301830. PMID 1123426.
4. ^ MROZEK Agnieszka, KAROLAK-WOJCIECHOWSKA Janina, KIEC-KONONOWICZ Katarzyna (2003). "Five-membered heterocycles. Part III. Aromaticity of 1,3-imidazole in 5+n hetero-bicyclic molecules". Journal of Molecular Structure. Quyển 655 số 3. tr. 397–403. doi:10.1016/S0022-2860(03)00282-5.{{Chú thích tạp chí}}: Quản lý CS1: nhiều tên: danh sách tác giả (liên kết)
5. ^ Lijun Wang,, Na Sun,, Simon Terzyan,, Xuejun Zhang, and, David R. Benson. A Histidine/Tryptophan π-Stacking Interaction Stabilizes the Heme-Independent Folding Core of Microsomal Apocytochrome b5 Relative to that of Mitochondrial Apocytochrome b5. Biochemistry 2006 45 (46), 13750-13759
6. ^ Robert H. Blessing, Edward L. McGandy. Base stacking and hydrogen bonding in crystals of imidazolium dihydrogen orthophosphate. Journal of the American Chemical Society 1972 94 (11), 4034-4035.
7. ^ Katoh R. Absorption Spectra of Imidazolium Ionic Liquids. Chemistry Letters. Vol. 36 (2007), No. 10 p.1256.
8. ^ AR Goldfarb, LJ Saidel, E Mosovich. THE ULTRAVIOLET ABSORPTION SPECTRA OF PROTEINS. Journal of Biological Chemistry, 1951, p.397-404.
9. ^ Roberts, John D. (2000). ABCs of FT-NMR. Sausalito, CA: University Science Books. tr. 258–259. ISBN 978-1-891389-18-4.
10. ^ Fahey RC (2001). "Novel thiols of prokaryotes". Annu. Rev. Microbiol. Quyển 55. tr. 333–56. doi:10.1146/annurev.micro.55.1.333. PMID 11544359.
11. ^ Freeman, Rm; Taylor, Pr (1977). "Influence of histidine administration on zinc metabolism in the rat" (Free full text). The American journal of clinical nutrition. Quyển 30 số 4. tr. 523–7. ISSN 0002-9165. PMID 851080.{{Chú thích tạp chí}}: Quản lý CS1: nhiều tên: danh sách tác giả (liên kết)
12. ^ Wensink, J; Van, Den, Hamer, Cj (1988). "Effect of excess dietary histidine on rate of turnover of 65Zn in brain of rat". Biological trace element research. Quyển 16 số 2. tr. 137–50. doi:10.1007/BF02797098. PMID 2484542.{{Chú thích tạp chí}}: Quản lý CS1: nhiều tên: danh sách tác giả (liên kết)

Liên kết ngoài

[sửa | sửa mã nguồn]

• Sinh tổng hợp Histidin (giai đoạn đầu)
• Sinh tổng hợp Histidin (giai đoạn sau)
• Chuyển hóa Histidin

x t s 20 loại amino acid sinh protein
Phân loại theo tính chất	Bão hòa Amino acid mạch nhánh Valin Isoleucin Leucin Methionin Alanin Prolin Glycin Thơm Phenylalanin Tyrosin Tryptophan Histidin Phân cực, không mang điện Asparagin Glutamin Serin Threonin Tích điện dương (pKa) Lysin (≈10.8) Arginin (≈12.5) Histidin (≈6.1) Tích điện âm (pKa) Acid aspartic (≈3.9) Acid glutamic (≈4.1) Cystein (≈8.3) Tyrosin (≈10.1) Phân loại chung Amino acid thiết yếu Protein Peptide Mã di truyền
Phân loại khác	Amino acid thiết yếu Amino acid sinh ceton Amino acid sinh đường

x t s Trung gian trao đổi chất chuyển hoá amino acid
K→acetyl-CoA	lysine→ Saccharopine Allysine Axít α-Aminoadipic Axít 2-Oxoadipic Glutaryl-CoA Glutaconyl-CoA Crotonyl-CoA β-Hydroxybutyryl-CoA leucine→ Axít β-Hydroxy β-methylbutyric β-Hydroxy β-methylbutyryl-CoA Isovaleryl-CoA Axít α-Ketoisocaproic Axít β-Ketoisocaproic β-Ketoisocaproyl-CoA β-Leucine β-Methylcrotonyl-CoA β-Methylglutaconyl-CoA β-Hydroxy β-methylglutaryl-CoA tryptophan→alanine→ N′-Formylkynurenine Kynurenine Axít anthranilic 3-Hydroxykynurenine Axít 3-Hydroxyanthranilic 2-Amino-3-carboxymuconic semialdehyde 2-Aminomuconic semialdehyde Axít 2-Aminomuconic Glutaryl-CoA
G	G→pyruvate→ citrate glycine→serine→ Axít 3-Phosphoglyceric glycine→creatine: Glycocyamine Phosphocreatine Creatinine G→glutamate→α-ketoglutarate histidine→ Urocanic acid Axít imidazol-4-one-5-propionic Axít formiminoglutamic Glutamate-1-semialdehyde proline→ Axít 1-Pyrroline-5-carboxylic arginine→ Agmatine Ornithine Citrulline Cadaverine Putrescine khác cysteine+glutamate→glutathione: γ-Glutamylcysteine G→propionyl-CoA→succinyl-CoA valine→ Axít α-Ketoisovaleric Isobutyryl-CoA Methacrylyl-CoA 3-Hydroxyisobutyryl-CoA 3-Hydroxyisobutyric acid Axít 2-Methyl-3-oxopropanoic isoleucine→ Axít 2,3-Dihydroxy-3-methylpentanoic 2-Methylbutyryl-CoA Tiglyl-CoA 2-Methylacetoacetyl-CoA methionine→ tổng hợp homocysteine: S-Adenosyl methionine S-Adenosyl-L-homocysteine Homocysteine chuyển hoá thành cysteine: Cystathionine Axít α-Ketobutyric + Cysteine threonine→ Axít α-Ketobutyric propionyl-CoA→ Methylmalonyl-CoA G→fumarate phenylalanine→tyrosine→ Axít 4-Hydroxyphenylpyruvic Axít homogentisic Axít 4-Maleylacetoacetic G→oxaloacetate xem chu trình urê
Khác	Trao đổi chất cysteine Axít Cysteine sulfinic

Bản mẫu:Histaminergics

Lấy từ “https://vi.wikipedia.org/w/index.php?title=Histidin&oldid=68334863” Thể loại:

• Amino acid sinh protein
• Amino acid có tính kiềm
• Amino acid thiết yếu
• Imidazole

Thể loại ẩn:

• Quản lý CS1: nhiều tên: danh sách tác giả

Tìm kiếm Tìm kiếm Đóng mở mục lục Histidin 60 ngôn ngữ Thêm đề tài